Желатин: польза и вред для организма мужчин, женщин, противопоказания

Собрали данные, подтверждённые наукой.

«Желатин — это белковый продукт животного происхождения, получаемый путём частичного гидролиза коллагена — основного структурного белка соединительной ткани. В промышленных условиях его изготавливают из костей, хрящей, сухожилий и кожи крупного рогатого скота, свиней или рыб. В чистом виде он представляет собой бесцветный, безвкусный и без запаха порошок или гранулы, обладающие уникальной способностью образовывать термообратимые гели при охлаждении водных растворов», — Евгений Белоусов, врач-гастроэнтеролог АО «Медицина» (клиника академика Ройтберга), к. м. н.

Использование желатина человеком уходит корнями в глубокую древность. Уже в средневековье повара готовили бульоны из костей и хрящей, которые при остывании загустевали — это и был натуральный желатин. В XVIII веке французский учёный Жан Дарсе разработал метод промышленного получения желатина, а в XIX веке он стал широко применяться в пищевой промышленности, фармацевтике и фотографии. Сегодня желатин — неотъемлемый компонент множества продуктов: от десертов и йогуртов до лекарств и биоматериалов.

Состав желатина

Желатин на 85-90% состоит из белка, преимущественно коллагенового происхождения. Его аминокислотный профиль отличается высоким содержанием глицина (~21%), пролина (~12%) и гидроксипролина (~10%), играющих ключевую роль в синтезе коллагена в организме человека. Однако желатин не является полноценным белком, так как включает в себя мало триптофана и практически не содержит некоторых других незаменимых аминокислот.

В чистом пищевом желатине практически отсутствуют витамины и значимые количества минералов. Однако при производстве из костного сырья в желатин могут попадать следовые количества кальция, фосфора, магния и кремния. Тем не менее вклад желатина в суточную потребность в микроэлементах незначителен.

Польза желатина

Благодаря высокому содержанию пролина и гидроксипролина желатин способствует поддержанию структуры хрящевой ткани. Ряд клинических исследований показал, что его регулярное употребление (10-15 г/сут.) в сочетании с витамином С может улучшать подвижность суставов, снижать боль при остеоартрозе и ускорять восстановление после спортивных травм.

Коллаген и его производные, включая желатин, стимулируют синтез собственного коллагена в дерме. Исследования подтверждают, что приём гидролизованного коллагена/желатина в течение 8-12 недель повышает эластичность, увлажнённость и плотность кожи, а также уменьшает глубину морщин.

По влиянию желатина на волосы и ногти прямых исследований меньше, однако косвенные данные указывают на его пользу. Глицин и пролин участвуют в синтезе кератина — основного белка волос и ногтей. Некоторые научные работы показывают уменьшение ломкости ногтей и улучшение их роста при регулярном приёме желатина.

Желатин обладает обволакивающими свойствами, что может способствовать защите слизистой оболочки желудка. Глицин, входящий в его состав, обладает противовоспалительным действием и улучшает секрецию желудочного сока.

Желатин может быть полезен спортсменам: он способствует восстановлению связок и сухожилий, снижает риск травм и ускоряет реабилитацию. Исследования показывают, что его приём за один час до тренировки с нагрузкой на суставы (например, прыжки) усиливает синтез коллагена в соединительной ткани.

Вред желатина

Хотя желатин считается гипоаллергенным, в редких случаях возможны нежелательные реакции, особенно у лиц с повышенной чувствительностью к белкам животного происхождения. Аллергия на желатин чаще встречается у детей и может проявляться крапивницей, отёком Квинке или анафилаксией (особенно при введении желатина в составе вакцин).

Сам по себе желатин не содержит холестерина и жиров. Однако продукты, в которые он входит (например, заливные блюда, желе с молоком, конфеты), могут содержать насыщенные жиры и сахар, что косвенно влияет на липидный профиль.

При чрезмерном употреблении (более 20-30 г/сут. на протяжении длительного времени) возможны диспепсические явления: вздутие, тяжесть в желудке, запоры. Кроме того, избыток глицина может нарушать аминокислотный баланс, особенно при дефиците других незаменимых аминокислот.

Желатин животного происхождения не подходит вегетарианцам и веганам. Также существуют религиозные ограничения (например, ислам и иудаизм требуют соответствия халяль/кошер). В последние годы растёт интерес к альтернативам — агар-агару (из водорослей) и пектину (из фруктов).

Способы приготовления и употребления

• Классический способ: 1 ч. л. (≈5 г) желатина залить 50 мл холодной воды, дать набухнуть 10-15 мин., затем добавить тёплую воду или сок и перемешать до полного растворения.
• Напиток: смешать желатин с фруктовым соком, компотом или травяным чаем.
• Домашнее желе: использовать вместо сахара натуральные подсластители (стевию, мёд).
• В кулинарии: добавлять в бульоны, супы, йогурты, творожные десерты.

Не рекомендуется нагревать желатин выше 60°C — это снижает его гелеобразующие свойства и биодоступность.

Для профилактического и терапевтического эффекта рекомендуется употреблять 5-15 г желатина в сутки. При заболеваниях суставов или для улучшения состояния кожи — 10-15 г/сут. в течение двух-трёх месяцев с последующим перерывом. Важно сочетать его приём с витамином С (50-100 мг), который необходим для синтеза коллагена.

Предпочтение отдавайте качественному пищевому желатину без добавок. При вегетарианском образе жизни используйте растительные аналоги (агар-агар, пектин).

Перед включением продукта в рацион обязательно проконсультируйтесь с врачом.

Источники

• Kipp DE, McElvain M, Kimmel DB, Akhter MP, Robinson RG, Lukert BP. Scurvy results in decreased collagen synthesis and bone density in the guinea pig animal model. Bone 1996;18:281-8.
• Kjaer M, Langberg H, Heinemeier K, Bayer ML, Hansen M, Holm L, Doessing S, Kongsgaard M, Krogsgaard MR, Magnusson SP. From mechanical loading to collagen synthesis, structural changes and function in human tendon. Scand J Med Sci Sports 2009;19:500-10.
• Langberg H, Rosendal L, Kjaer M. Training-induced changes in peritendinous type I collagen turnover determined by microdialysis in humans. J Physiol 2001;534:297-302.
• Langberg H, Skovgaard D, Petersen LJ, Bulow J, Kjaer M. Type I collagen synthesis and degradation in peritendinous tissue after exercise determined by microdialysis in humans. J Physiol 1999;521:299-306.
• Miller BF, Hansen M, Olesen JL, Schwarz P, Babraj JA, Smith K, Rennie MJ, Kjaer M. Tendon collagen synthesis at rest and after exercise in women. J Appl Physiol (1985) 2007;102:541-6.